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N-糖基化修饰组
N-糖基化(N-Glycosylation)是最重要的蛋白质翻译后修饰之一,主要在复杂的多细胞或组织形成过程中起关键作用,参与细胞与细胞的连接、受体配体的相互作用、免疫应答、细胞凋亡及各种发病机理等生物学过程。拜谱生物N-糖基化蛋白质修饰组,利用凝集素富集N-糖基化肽段,高通量,高分辨,可分析不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路,以及候选糖蛋白标志物的筛选等。
N-糖基化修饰组
原理/实验流程
含糖量子自的复杂的性和有很多N-glycoproteins低形容技术会使对N-glycosylation格局的表现的陈述最为困境。在检则低丰度的N糖基化淡化球淀粉酶质酶或肽段时,这里面夹杂一大批未淡化的球淀粉酶质酶肽断,这很较容易将低丰度的糖基化淡化球淀粉酶质酶肽段的数字信号掩盖了一些。凝素亲和法是阶段糖球淀粉酶质酶质组学中广泛应用更广泛的离心分离含有的办法。凝集素(lectin)就是一类糖依照实际球淀粉酶质酶质,能专业识別某些特别格局的单糖或聚糖中独特的糖基队列而与之依照实际,植物的根与糖链可逆性非共价依照实际,糖球淀粉酶质酶或糖肽被凝集素阻止在这之后,常见用独特的单糖借助竟争依照实际凝集素将糖球淀粉酶质酶或糖肽洗刷下面。 球膳食纤维 酶解后应用凝集素(lectin)含有N-糖基化肽段,,用N-糖酰胺酶(PNGase)在H218O中摘除联接在天冬酰胺残基(Asn)上的糖链。该治疗可能会导致Asn氧原子核量增高2.9890Da。最后一个用高准确度LC-MS质谱仪检验脱糖后的肽段,使用索引参数库,判别脱糖后氧原子核量与它理论研究氧原子核量的发生改变或是糖基化体现肽段的字段,进而判别该球膳食纤维的N-糖基化位点。N-糖基化位点判别,,再应用label-free的作用对其做按量探讨。

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产品特色
  • 01大规模的蛋白质组N-糖基化位点的鉴定与分析

  • 02采用凝集素特异性富集N-糖基化肽段
  • 03高通量,高分辨

应用方向
  • 01
    不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路分析

  • 02
    筛选候选糖蛋白标志物


送样建议
样本类型 常规送样量
植物叶片 湿重≥3g
植物根茎、木质部、韧皮部等 湿重≥5g
细胞样品 细胞量湿重≥5*10^7
组织样品 人、动物、微生物湿重≥50mg
体液样品 血清、血浆体积≥200μl,脑脊液≥500μl,尿液≥1000μl
参考文献
1、Zielinska DF, Gnad F, Schropp K, Wi?niewski JR, Mann M. Mapping N-glycosylation sites across seven evolutionarily distant species reveals a divergent substrate proteome despite a common core machinery. Mol Cell. 2012;46(4):542-548. doi:10.1016/j.molcel.2012.04.031
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